La molecola chaperone promette il trattamento del morbo di Alzheimer
Nello studio, i ricercatori hanno determinato che uno chaperone molecolare, HspB1, lavora come una società di gestione dei rifiuti per raccogliere e disintossicare alti livelli di peptide beta amiloide tossico presenti nel morbo di Alzheimer.
Gli scienziati sapevano che l'HspB1 era presente nelle placche caratteristiche che si accumulano tra i neuroni dei malati di Alzheimer, ma il suo ruolo è rimasto un mistero.
"Quello che abbiamo scoperto è che l'HspB1 è un meccanismo protettivo che cerca di sbarazzarsi degli oligomeri tossici o degli aggregati di beta amiloide che si verificano nell'Alzheimer", ha detto Anil G. Cashikar, Ph.D., l'autore corrispondente dello studio pubblicato in Biologia molecolare e cellulare.
Si ritiene che il peptide beta amiloide, o Abeta, inizi la cascata di eventi che portano al danno delle cellule cerebrali e alla morte nell'Alzheimer: all'aumentare dei livelli, il peptide inizia a raggrupparsi nel cervello. Infatti, alti livelli nel liquido spinale sono un marker diagnostico per la malattia.
Gli chaperon molecolari sono noti per la loro propensione a rispondere alle proteine mal ripiegate che producono malattie, che è il modo in cui il corpo vede Abeta eccessivo.
Anche se le placche risultanti occupano il primo posto nel cervello, è comunque meglio di Abeta tossico che uccide i neuroni, ha detto Cashikar. "Pensiamo che forse il sistema viene sopraffatto."
Migliorare la nostra conoscenza del meccanismo protettivo e del potenziale di trattamento di HspB1 è incoraggiante, anche se resta ancora molto lavoro da fare, ha affermato Cashikar.
All'inizio di quest'anno, un articolo Cashikar ha pubblicato sulla rivista PLoS One ha mostrato l'eliminazione di geni con una funzione simile da un modello murino dei sintomi della malattia peggiorata di Alzheimer. Il nuovo studio ha anche mostrato che i neuroni dei topi carenti di HspB1 erano più sensibili alle devastazioni tossiche di Abeta.
“HspB1 è presente perché la sua funzione è proteggere le cellule. L'implicazione è che se possiamo elevare i livelli di questo chaperone molecolare, potremmo essere in grado di gestire la situazione un po 'meglio ", ha detto.
Cashikar ritiene che questo sistema naturale possa essere imitato sviluppando una versione più piccola dello chaperone molecolare che potrebbe essere immesso nel flusso sanguigno per rimuovere l'eccesso di Abeta dal cervello.
Il cervello ha un meccanismo protettivo naturale che probabilmente impedirebbe la sua applicazione diretta. Tuttavia, la naturale affinità di beta amiloide e HspB1 indica che un approccio più remoto potrebbe essere efficace.
"Vogliamo creare versioni più piccole di HspB1 che possono essere immesse nel flusso sanguigno in modo da poter assorbire il materiale dal cervello nel sangue dove può essere eliminato in modo più efficiente", ha detto.
Cashikar crede di essere in grado di scoprire un modo per aumentare la produzione naturale delle cellule cerebrali di HspB1 protettivo, una scoperta che potrebbe fare molto per combattere lo sviluppo o la diffusione della malattia di Alzheimer.
Fonte: Georgia Health Sciences University
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